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摘要:
利用同源模建和分子动力学模拟方法模建了来源于Thermaerobacter marianensis的磷酸三酯酶样内酯酶(PLLs)三维结构.通过与不同底物的对接可知,Arg44与两种底物(磷酸三酯和内酯)均形成氢键,从而Arg44是两种底物与酶结合时重要的氨基酸残基.
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文献信息
篇名 磷酸三酯酶的同源模建及分子对接理论
来源期刊 吉林大学学报(理学版) 学科 化学
关键词 磷酸三酯酶 同源模建 分子对接
年,卷(期) 2013,(3) 所属期刊栏目 化学
研究方向 页码范围 514-517
页数 4页 分类号 O623
字数 1446字 语种 中文
DOI 10.7694/jdxblxb20130335
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 郑文琦 吉林建筑工程学院基础科学部 16 45 5.0 6.0
2 韩葳葳 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 16 26 4.0 4.0
3 赵丽 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 26 82 3.0 9.0
4 宋亚伟 吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室 1 1 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
磷酸三酯酶
同源模建
分子对接
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
吉林大学学报(理学版)
双月刊
1671-5489
22-1340/O
大16开
长春市南湖大路5372号
12-19
1955
chi
出版文献量(篇)
4812
总下载数(次)
6
总被引数(次)
24333
相关基金
吉林省自然科学基金
英文译名:
官方网址:http://kyc.nedu.edu.cn/xxcx/xmzl/sqsjddxs2.htm
项目类型:
学科类型:
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
论文1v1指导