Rugulosin对N-Hsp90的抑制与结合作用

• 作者: 于淼 张连茹 易玉婷 熊茜茜 薛少龙 贺晓萌 陈俊杰
• 来源期刊: 高等学校化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: Rugulosin Hsp90 荧光光谱 圆二色光谱 表面等离子体共振
• 年，卷（期）: 2011,（1）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 88-94
• 分类号: O621
• 字数: 5091字
• 语种: 中文

摘要

研究表明,来源于真菌的Rugulosin对热休克蛋白90(Hsp90)的三磷酸腺苷酶(ATPase)活性有较强的抑制作用.本文通过Western Blot实验发现,Rugulosin对Hsp90的客户蛋白Akt和Raf-1具有一定的降解作用.进一步应用荧光、ForteBio Octet、圆二色和紫外-可见吸收等波谱法研究Rugulosin与Hsp90 N端的ATP结合结构域(N-Hsp90)的相互作用机制发现,Rugulosin与N-Hsp90之间存在较强的相互作用,二者通过氢键等作用力形成静态复合物,二者间的距离约为3.4 nm.其解离常数Kn由荧光实验和ForteBio Octet实验计算,分别为22.4和85.9 μmol/L;Rugulosin使N-Hsp90的α-螺旋含量由15.0%降至11.6%;紫外-可见吸收光谱实验结果同样表明,Rugulosin使N-Hsp90的二级结构发生了改变.该研究对于Rugulosin的进一步开发以及将其作为分子探针进行与Hsp90相关的信号通路的研究具有重要的意义.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	陈俊杰	厦门大学生命科学学院	6	23	3.0	4.0
2	易玉婷	厦门大学生命科学学院	2	6	2.0	2.0
3	于淼	厦门大学生命科学学院	6	15	2.0	3.0
4	薛少龙	厦门大学生命科学学院	1	2	1.0	1.0
5	熊茜茜	厦门大学生命科学学院	1	2	1.0	1.0
6	贺晓萌	厦门大学生命科学学院	2	9	2.0	2.0
7	张连茹	厦门大学生命科学学院	16	98	6.0	9.0