青霉素与β-酪蛋白结合作用机理的光谱法研究

• 作者: 姜铁民 李瑞光 陈历俊
• 来源期刊: 中国食品添加剂
• 学科: 工学
• 关键词: 青霉素 β-酪蛋白 园二色光谱 同步荧光光谱 荧光光谱 相互作用
• 年，卷（期）: 2013,（5）
• 所属期刊栏目: 试验研究
• 页码范围: 55-62
• 页数: 8页
• 分类号: TS252.1
• 字数: 4860字
• 语种: 中文

摘要

本文模拟牛乳的生理环境pH6.6、37℃水浴的条件下,运用荧光光谱、同步荧光光谱研究了青霉素与β-酪蛋白(β-casein)的相互作用.结果表明,通过青霉素对蛋白质内源荧光的猝灭作用,按照Stem-Volmer方程和双对数方程分析处理实验数据,比较了不同温度下猝灭速率常数后,确定了青霉素与β-酪蛋白发生了静态猝灭过程形成了稳定的非荧光基态复合物,并得到结合反应的结合常数及结合位点数.通过修饰Stem-Volmer方程后得到的双倒数方程计算出了青霉素与β-酪蛋白和牛血清白蛋白结合作用的热力学参数,并确定了青霉素与β-酪蛋白的主要作用为静电引力.又根据F(o)ster的荧光共振能量转移理论计算出了青霉素与β-酪蛋白相互作用的结合距离,并进一步确定了反应过程中静态机理的存在.同步荧光光谱表明,青霉素与蛋白质中接近色氨酸残基的区域发生了相互作用,进一步说明了青霉素在牛乳会与蛋白质作用形成稳定复合物.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	姜铁民		57	410	11.0	15.0
2	陈历俊		107	751	13.0	19.0
3	李瑞光		4	44	2.0	4.0