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摘要:
蜘蛛丝是天然的生物材料,具有潜在的巨大应用价值.研究蜘蛛丝蛋白质的结构与功能,有助于破解蜘蛛丝蛋白质的成丝机理,为制备优良材料学性能的仿生蜘蛛丝纤维提供理论依据.以MiSp蜘蛛丝的重复区和C端非重复区蛋白多肽为研究对象,在不同pH值和离子条件下,在体外研究其二级结构与成丝的关系.CD图谱显示:表达纯化的重组蜘蛛丝蛋白R1R2在pH 7.5、6.5和5.5时二级结构相似,均为无规则卷曲,而R1R2CT则主要呈现为d螺旋构象;扫描电镜结果表明:在以上3种pH条件下,只有pH 5.5时R1R2和R1R2CT才形成重组丝纤维,R1R2CT纤维形态较平整,类似于天然蛛丝纤维形态,而R1R2丝纤维则呈条带状,表面粗糙.另外,氯化钠不利于形成形态平整的丝纤维.该成果为研究蛛丝蛋白的成丝机理奠定基础,也为制备仿生蛛丝蛋白纤维提供理论依据.
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文献信息
篇名 次壶腹腺丝蛋白功能模块的研究
来源期刊 生命科学研究 学科 生物学
关键词 次壶腹腺丝蛋白(MiSp) 重组模块 α螺旋 纤维
年,卷(期) 2014,(1) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 28-32,49
页数 6页 分类号 Q785
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 孟清 43 52 5.0 6.0
2 陈格飞 11 15 2.0 3.0
3 贾小娜 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
次壶腹腺丝蛋白(MiSp)
重组模块
α螺旋
纤维
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生命科学研究
双月刊
1007-7847
43-1266/Q
大16开
湖南省长沙市湖南师范大学生命科学院
42-172
1997
chi
出版文献量(篇)
1935
总下载数(次)
3
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