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摘要:
碱性嗜热过氧化氢酶是一种重要的纺织用酶.根据大肠杆菌密码子使用偏爱性,对Thermus thermophilus HB27来源的含锰过氧化氢酶基因进行密码子优化,将优化后的基因连接至表达载体pET28a(+)上,转化到E.coli BL21(DE3)中进行诱导表达.结果表明在含有14mmol/L Mn2+浓度的培养液中以0.2 mmol/L的IPTG 42℃条件下诱导2h的情况下,菌体破碎上清液中的酶活力可达25 U/ml.利用Ni亲和层析柱对该Mn-CAT进行纯化,酶学性质研究表明:此酶的最适温度为70℃,最适pH为pH 10.0,在80℃保温2h,酶活力不损失;pH9.0~11.0的环境中放置2h后,酶活仅损失约10%,此酶具有良好的工业开发潜力.
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文献信息
篇名 Thermus thermophilus HB27锰过氧化氢酶在大肠杆菌中的表达及酶学性质分析
来源期刊 中国生物工程杂志 学科 生物学
关键词 锰过氧化氢酶 嗜热 嗜碱 表达 酶学性质
年,卷(期) 2014,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 52-58
页数 分类号 Q784
字数 语种 中文
DOI 10.13523/j.cb.20140209
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 薛正莲 安徽工程大学生物与化学工程学院 152 710 15.0 17.0
3 赵志军 安徽工程大学生物与化学工程学院 39 387 10.0 19.0
5 孙俊松 安徽工程大学生物与化学工程学院 16 38 4.0 5.0
7 何晓娟 安徽工程大学生物与化学工程学院 1 2 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
锰过氧化氢酶
嗜热
嗜碱
表达
酶学性质
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国生物工程杂志
月刊
1671-8135
11-4816/Q
大16开
北京中关村北四环西路33号
82-13
1976
chi
出版文献量(篇)
4896
总下载数(次)
30
总被引数(次)
45351
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