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摘要:
目的: A型流感病毒NS1蛋白是一种多功能的致病因子,能够与被感染细胞中的多种蛋白相互结合,影响并干扰宿主细胞内的信号转导、蛋白质合成及抗病毒反应。突触后密度蛋白(Postsynaptic density protein95,PSD-95)主要存在于神经元及SH-SY-5Y等神经来源的细胞株中。假设NS1能够与PSD-95结合,则更有利于了解A型流感病毒对神经元及相关细胞的作用机制。方法通过酵母双杂交,GST-pull down 及免疫荧光技术分别从体外和体内两方面检测NS1与PSD-95的相互作用。结果酵母双杂交表明,仅转染PGAD-NS51/PGBK-PSD-95的QDO有菌落生长,且α-半乳糖苷酶活性显著高于阳性对照;而转染PGAD-NS32/PGBK-PSD-95的QDO无菌落生长;GST-pull down表明仅NS51与PSD-95孵育后,能够被Western-blot检测到;免疫荧光表明NS51与PSD-95可能存在共定位,而NS32与PSD-95则不存在共定位。结论 H5N1(A/chicken/Guangdong/1/2005)的NS1能够与PSD-95结合;反之,H3N2(A/Shantou/602/06)的NS1则不能。
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文献信息
篇名 A 型流感病毒 NS1与突触后密度蛋白-95的相互作用
来源期刊 微生物学免疫学进展 学科 医学
关键词 非结构蛋白 突触后密度蛋白-95 流感病毒
年,卷(期) 2014,(4) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 1-6
页数 6页 分类号 Q71|R373.1+3
字数 3879字 语种 中文
DOI 10.13309/j.cnki.pmi.2014.04.001
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 易凯 2 5 1.0 2.0
2 李康生 广东省汕头大学医学院 3 0 0.0 0.0
3 张衡 1 0 0.0 0.0
4 王新华 1 0 0.0 0.0
5 曾跃红 1 0 0.0 0.0
6 李卫中 广东省汕头大学医学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
非结构蛋白
突触后密度蛋白-95
流感病毒
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
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期刊影响力
微生物学免疫学进展
双月刊
1005-5673
62-1120/R
大16开
甘肃省兰州市盐场路888号
1973
chi
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2020
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