转肽酶Sortase A在蛋白质修饰中的应用

• 作者: 李宜明 石景 许玲 谭祥龙
• 来源期刊: 化学进展
• 学科: 化学
• 关键词: 转肽酶Sortase A 生物正交反应 转肽反应 特异性 蛋白质修饰
• 年，卷（期）: 2014,（10）
• 所属期刊栏目: 综述与评论
• 页码范围: 1741-1751
• 页数: 11页
• 分类号: O629.72
• 语种: 中文
• DOI: 10.7536/PC140442

摘要

近年来,发展蛋白质与多肽的化学选择性连接与修饰方法已成为化学生物学的研究热点.这类方法可以在很大程度上弥补基因工程技术无法制备翻译后修饰蛋白与人工改造蛋白的缺陷,得到目前无法通过生物表达的功能蛋白.20世纪90年代末,人们从金黄色葡萄球菌中分离得到转肽酶Sortase A,它能够选择性识别特异性多肽序列LPXTG,并在特定位点切断氨基酸的肽键进而将其与一个新的肽链连接.该特性使Sortase A有望成为一种高效、通用的蛋白质修饰的工具.与传统的化学合成相比,Sortase催化的化学半合成方法,可以较好的解决化学合成蛋白的尺寸问题.本文就近年来Sortase A在蛋白质修饰及合成中的研究进展进行简要综述.