恶性疟原虫 SURFIN4．1蛋白氨基端在介导蛋白转运过程中作用机制的研究

• 作者: 何洋 曹雅明 朱晓彤 梁怡凡
• 来源期刊: 微生物学杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 恶性疟原虫 SURFIN4.1 输出蛋白 PNEPs
• 年，卷（期）: 2016,（6）
• 页码范围: 76-81
• 页数: 6页
• 分类号: Q939.93|R382.3+1
• 字数: 5101字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1005-7021.2016.06.013

摘要

明确 SURFIN4．1蛋白氨基（ N）端在转运过程中的作用。通过恶性疟原虫转染筛选表达 SURF-IN42Myc-N-T-Cyt．1重组蛋白的MS822转染株；通过IFA和WesternBlot方法对比分析N端Myc标签对SURFIN4．1重组蛋白定位和可溶性影响；通过免疫共沉淀（ Co-IP）和质谱分析（ LC-MS／MS）方法，明确SURFIN4．1蛋白N端转运过程中的相互作用蛋白。成功筛选并获得表达SURFIN42Myc-N-T-Cyt．1重组蛋白的恶性疟原虫MS822转染株；SURFIN42Myc-N-T-Cyt．1与SURFINN-T-Cyt4．1的定位和可溶性无明显差异。Co-IP和LC-MS／MS结果显示，SURFIN4．1蛋白N端与茂氏点定位蛋白MAHRP1，PTEX复合体成员EXP2，棒状体蛋白RAP3，红细胞膜表面多种原虫蛋白及HSP60相互作用。结果表明，SURFIN4．1蛋白N端在转运过程中不水解，且N端Myc标签不影响蛋白可溶性和定位；SURFIN4．1蛋白N端与多种恶性疟致病性相关蛋白相互作用，提示SURFIN4．1蛋白作为红内期疫苗候选抗原研制靶位的可能性。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	曹雅明	中国医科大学基础医学院免疫教研室	140	540	11.0	19.0
2	朱晓彤	中国医科大学基础医学院免疫教研室	28	39	3.0	4.0
3	梁怡凡		7	19	2.0	4.0
4	何洋	中国医科大学基础医学院免疫教研室	2	0	0.0	0.0