不同来源 H9N2亚型禽流感病毒血凝素蛋白生物学分析

• 作者: 乔乔 余克花 刘金辉 熊红叶 谭福燕
• 来源期刊: 南昌大学学报（医学版）
• 学科: 医学
• 关键词: H9N2 亚型禽流感病毒 血凝素蛋白 生物信息学 蛋白结构
• 年，卷（期）: 2016,（5）
• 所属期刊栏目: 【基础医学】
• 页码范围: 24-29,43
• 页数: 7页
• 分类号: R392
• 字数: 3631字
• 语种: 中文
• DOI: 10.13764/j.cnki.ncdm.2016.05.007

摘要

目的：对不同来源的 H9N2亚型禽流感病毒血凝素蛋白进行生物信息学比较分析，以找出重要的生物信息学数据。方法从 Genebank 的基因数据库中获取18株 H9N2亚型禽流感病毒 H9血凝素蛋白的核苷酸和氨基酸序列，运用 Clustal X，Bioedit 等国际通用软件进行氨基酸和核苷酸的序列比对，计算核苷酸及氨基酸的同源性。在线软件 Antheprot 分析二级结构。结果 H9型血凝素蛋白编码框架长约1683 bp，编码含560个氨基酸的多肽。18株 H9N2亚型禽流感病毒血凝素基因同源率为90．6％～99．8％，血凝素蛋白的氨基酸同源率为93．0％～99．4％，多肽序列中有84个变异位点，变异率为15．03％。血凝素蛋白 A1和 A2裂解序列为位于 aa333-aa341的PSRSSR↓GLF 序列；其中1株出现 A334T 变异，另一株则出现 R335G 变异。 H9血凝素蛋白富含潜在α螺旋（25％～27％），β折叠（29％～32％），β转角（25％～27％）及无规则卷曲（17％～19％）等结构；H9型血凝素蛋白受体结合位点是由 R100、W161、T163、N191、198（A／V／T）、L202、Y203位氨基酸残基折叠构成。结论 H9N2亚型禽流感病毒血凝素蛋白重要功能结构域的序列和空间结构相对保守稳定。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘金辉	南昌大学基础医学院微生物学教研室	47	131	7.0	9.0
2	余克花	南昌大学基础医学院微生物学教研室	39	134	6.0	9.0