荧光光谱法和分子模拟技术研究考马斯亮蓝G-250与牛血清白蛋白的相互作用

• 作者: 冷非凡 杨光瑞 王晓力 王永刚 马建忠 马雪青
• 来源期刊: 光谱学与光谱分析
• 学科: 物理学
• 关键词: 光谱法 分子模拟 考马斯亮蓝G-250 牛血清白蛋白 相互作用
• 年，卷（期）: 2017,（8）
• 页码范围: 2474-2479
• 页数: 6页
• 分类号: O51
• 字数: 2927字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3964/j.issn.1000-0593(2017)08-2474-06

摘要

采用多种光谱技术结合圆二色谱技术研究了考马斯亮蓝G-250(CBBG-250)相互作用于牛血清白蛋白(BSA),探究了两者之间的作用机理.荧光光谱结果表明BSA与CBBG-250结合形式是静态猝灭,随CBBG-250浓度增加,其形成常数随温度逐渐减小,结合比为1:1,根据Stern-Volmer曲线计算焓变值(ΔH)和熵变值(ΔS)分别为-4.38 kJ·mol-1和-6.16 J·mol-1·K-1,均小于零,证明该过程是一个自发过程.傅里叶红外光谱测定结果表明CBBG-250的加入引起BSA结构的变化,随着CBBG-250溶液浓度的增加,BSA中色氨酸微环境极性被改变,在1 600～1 700 cm-1(酰胺带Ⅰ)和1 600～1 500 cm-1(酰胺带Ⅱ)处的特征吸收带蓝移.其中1 650 cm-1移动至1 710 cm-1,1 544 cm-1移动到1 573 cm-1,显示BSA α-螺旋(1 650～1 658 cm-1)和β-折叠(1 620～1 640 cm-1,1 675 cm-1)结构发生变化,且α-螺旋含量比结合前有所降低.圆二色谱分析结果表明,两者间通过氢键和范德华力为主的作用力使得BSA二级结构发生变化,α-螺旋含量由42.15％下降至1.27％,该结果进一步被分子建模对接技术证明.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	王永刚	兰州理工大学生命科学与工程学院	98	348	10.0	14.0
2	马建忠	兰州理工大学生命科学与工程学院	40	94	6.0	8.0
3	冷非凡	兰州理工大学生命科学与工程学院	19	30	3.0	4.0
4	杨光瑞	兰州理工大学生命科学与工程学院	3	18	2.0	3.0
5	马雪青		1	13	1.0	1.0