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摘要:
采用超滤、亲和层析和双向电泳分离并纯化了人大肠癌组织中的亲核蛋白,结合蛋白印迹分析,发现亲核蛋白存在几个蛋白质变体的现象.采用基质辅助激光解吸电离-飞行时间质谱以及电喷雾串联质谱技术,对亲核蛋白的主要蛋白质变体的胰酶水解肽段进行了一级结构的解析,发现大肠癌组织中的亲核蛋白主要存在N端乙酰化(Ac-1Met及脱去N端甲硫氨酸后的Ac-2Val)、5Thr的磷酸化等修饰状态,这些修饰形式单独或者相互组合构成了亲核蛋白的主要蛋白质变体.此外,在亲核蛋白中还发现一些氧化修饰和脱氨基修饰的情况.研究表明,利用质谱及串联质谱技术,能够快速、准确地鉴定人大肠癌组织中分离得到的亲核蛋白的几种蛋白质变体.
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文献信息
篇名 质谱法分析大肠癌组织中亲核蛋白A的蛋白质变体
来源期刊 分析化学 学科
关键词 质谱 亲核蛋白 大肠癌 乙酰化 磷酸化
年,卷(期) 2018,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 195-202
页数 8页 分类号
字数 5797字 语种 中文
DOI 10.11895/j.issn.0253-3820.171393
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 王海 吉林大学中日联谊医院检验科 37 234 8.0 14.0
2 何成彦 吉林大学中日联谊医院检验科 79 262 8.0 12.0
3 孙晓盈 吉林大学中日联谊医院检验科 8 16 2.0 3.0
4 乔璐 吉林大学中日联谊医院检验科 6 6 1.0 2.0
5 洪欣 吉林大学中日联谊医院血管外科 5 6 1.0 2.0
6 杨静波 吉林大学第二医院医学研究中心 7 17 2.0 4.0
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研究主题发展历程
节点文献
质谱
亲核蛋白
大肠癌
乙酰化
磷酸化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
分析化学
月刊
0253-3820
22-1125/O6
大16开
长春人民大街5625号
12-6
1972
chi
出版文献量(篇)
9636
总下载数(次)
16
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