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摘要：
Hyperphosphorylated tau is the major protein component of neurofibrillary tangles in the brains of patients with Alzheimer's disease (AD).However,the mechanism underlying tau hyperphosphorylation is not fully understood.Here,we demonstrated that exogenously expressed wild-type human tau40 was detectable in the phosphorylated form at multiple AD-associated sites in cytoplasmic and nuclear fractions from HEK293 cells.Among these sites,tau phosphorylated at Thr205 and Ser214 was almost exclusively found in the nuclear fraction at the conditions used in the present study.With the intracellular tau accumulation,the Ca2+ concentration was significantly increased in both cytoplasmic and nuclear fractions.Further studies using site-specific mutagenesis and pharmacological treatment demonstrated that phosphorylation of tau at Thr205 increased nuclear Ca2+concentration with a simultaneous increase in the phosphorylation of Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase Ⅳ (CaMKIV) at Ser196.On the other hand,phosphorylation of tau at Ser214 did not significantly change the nuclear Ca2+/CaMKIV signaling.Finally,expressing calmodulin-binding protein-4 that disrupts formation of the Ca2+/calmodulin complex abolished the okadaic acidinduced tau hyperphosphorylation in the nuclear fraction.We conclude that the intracellular accumulation of phosphorylated tau,as detected in the brains of AD patients,can trigger nuclear Ca2+/CaMKIV signaling,which in turn aggravates tau hyperphosphorylation.Our findings provide new insights for tauopathies:hyperphosphorylation of intracellular tau and an increased Ca2+ concentration may induce a self-perpetuating harmful loop to promote neurodegeneration.
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| 篇名 | |||
| 来源期刊 | 神经科学通报（英文版） | 学科 | |
| 关键词 | |||
| 年，卷（期） | 2018,（2） | 所属期刊栏目 | |
| 研究方向 | 页码范围 | 261-269 | |
| 页数 | 9页 | 分类号 | |
| 字数 | 语种 | 英文 | |
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神经科学通报(英文版)
主办单位：
中国科学院上海生命科学研究院
出版周期：
双月刊
ISSN：
1673-7067
CN：
31-1975/R
开本：
16开
出版地：
上海市岳阳路319号31B楼405室
邮发代号：
4-608
创刊时间：
1985
语种：
eng
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