应用残基相互作用探讨嗜热和嗜冷酶稳定机制

• 作者: 张光亚 葛慧华 蔡征文
• 来源期刊: 华侨大学学报（自然科学版）
• 关键词: 残基相互作用 稳定性机制 嗜热酶 嗜冷酶 特征值提取
• 年，卷（期）: 2018,（2）
• 页码范围: 214-220
• 页数: 7页
• 分类号: Q554.903|Q811.212
• 语种: 中文
• DOI: 10.11830/ISSN.1000-5013.201705016

摘要

为探寻嗜热酶和嗜冷酶稳定性的机制,提出一种基于蛋白分子内残基相互作用的方法.结果表明:在一级结构上,差异不明显的同源嗜热、常温、嗜冷酶在不同残基相互作用次数时,存在非常显著的差异;嗜热酶中,高相互作用次数的氨基酸及氨基酸类型与其同源常温酶差异最大,嗜热酶减少低相互作用次数的氨基酸,而增加高相互作用次数的氨基酸是其适应高温的普遍机制,嗜冷酶也存在类似趋势,但不如嗜热酶明显;同一个氨基酸在不同相互作用次数时,作用存在差异,这可解释现有一些相互矛盾的实验结果.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	张光亚	华侨大学化工学院	88	491	10.0	20.0
2	葛慧华	华侨大学化工学院	17	57	4.0	7.0
3	蔡征文	华侨大学化工学院	5	3	1.0	1.0