牡蛎精氨酸激酶稳定性及同源性分析

• 作者: 凌空 刘文颖 方磊 李国明 谷瑞增 赵晓涵 鲁军
• 来源期刊: 中国食品卫生杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 精氨酸激酶 提取纯化 稳定性 圆二色光谱 过敏原
• 年，卷（期）: 2020,（4）
• 所属期刊栏目: 研究报告
• 页码范围: 370-373
• 页数: 4页
• 分类号: R155
• 语种: 中文
• DOI: 10.13590/j.cjfh.2020.04.004

摘要

目的 鉴定从牡蛎中提取的天然蛋白精氨酸激酶(arginine kinase,AK),并了解其基本性质及同源性.方法 利用硫酸铵盐析、阴离子交换从牡蛎中分离纯化出蛋白,通过十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)和圆二色(CD)光谱确定相对分子质量和二级结构,并研究其稳定性;用生物信息学软件对牡蛎AK和其他11种甲壳类、软体类动物过敏原的AK氨基酸序列进行比对,分析它们之间的同源性.结果 分离纯化得到的相对分子量为40 kDa的天然蛋白为牡蛎AK,AK既不耐热也不耐强酸.牡蛎AK与软体类动物过敏原AK氨基酸序列的同源性较高,与甲壳类动物氨基酸序列的同源性在55％ ～ 60％之间.结论 从牡蛎中提取得到天然AK,基本了解牡蛎AK的稳定性和同源性,并为牡蛎AK致敏性和致敏机制的全面研究打下基础.