同步荧光光谱探究头孢西丁钠与溶菌酶的结合机制

• 作者: 刘保生 张红彩 程旭
• 来源期刊: 中国光学
• 学科: 化学
• 关键词: 同步荧光法 头孢西丁钠 溶菌酶 荧光基团 分子对接
• 年，卷（期）: 2020,（3）
• 所属期刊栏目: 原创文章
• 页码范围: 492-500
• 页数: 9页
• 分类号: O657.3
• 字数: 4849字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3788/CO.2019-0112

摘要

在模拟生理学条件下(pH=7.40),采用同步荧光法研究了头孢西丁钠(CFXS)和溶菌酶(LYSO)中的荧光基团酪氨酸(Tyr)残基、色氨酸(Trp)残基之间的相互作用.结果 表明:CFXS以静态猝灭的方式猝灭LYSO中的Tyr、 Trp残基的荧光,结合位点数n≈1.310K时,Tyr与Trp残基反应的荧光猝灭比率分数NSFQR(Trp)(60.25％)＞NSFQR(Tyr)(39.75％),结合位置更靠近Trp残基.Hill系数nH约为1,表明CFXS与LYSO中Tyr与Trp残基的结合不会影响后继配体与蛋白质的结合.CFXS与LYSO中Tyr残基的药物结合率W(Q)为0.19％～0.13％,Trp残基的药物结合率W(Q)为0.23％～0.14％,游离的药物含量几乎不变,这表明CFXS与LYSO中Tyr与Trp残基的结合基本不影响药物的疗效.Tyr残基的蛋白结合率W(B)为52.69％～54.67％,Trp残基的蛋白结合率W(B)为67.67％～69.39％,因此,蛋白中游离的氨基酸残基数目会明显降低.CFXS-LYSO结合体系的主要作用力类型是疏水作用,分子对接结果表明CFXS与LYSO之间还存在氢键作用,且两者的最佳结合位置在LYSO的活性中心附近,两者的结合改变了活性中心处氨基酸残基的微环境.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘保生	河北大学化学与环境科学学院	78	741	16.0	23.0
7	张红彩	河北大学化学与环境科学学院	3	0	0.0	0.0
19	程旭	河北大学化学与环境科学学院	4	0	0.0	0.0