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摘要:
目的:研究β趋化因子受体5(CCR5)NH2 端膜外第一襻结构域的功能及其特异抗体F(ab')2的制备.方法:计算机分析趋化因子超基因家族,定位超基因家族中同源顺序最低的结构域NH2端膜外结构域,PCR扩增出该结构域114个核苷酸序列.构建融合表达载体pGEX-IN/NR5,经测序鉴定正确后,在E. coli中表达,经纯化后免疫新西兰兔.蛋白A亲和层析和胰蛋白酶消化IgG,经Sepharose-12 柱层析制备F(ab')2.结果:经还原和非还原聚丙烯酰胺凝胶电泳和FAX分析证明得到抗CCR5 NH2端的特异性抗体.结论:本方法为一简捷快速的特定功能结构域抗体F(ab')2制备方法,对研究该基因在体内的表达及生物学功能提供了重要的实验材料,同时也对超基因家族中亚家族特异抗体研制提供了一种研究思路和方法.
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文献信息
篇名 融合表达β趋化因子受体5NH2端膜外第一襻及其特异抗体F(ab')2的制备
来源期刊 第二军医大学学报 学科 生物学
关键词 β趋化因子受体5 融合蛋白 抗体
年,卷(期) 1999,(3) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 142-145
页数 分类号 Q78
字数 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:0258-879X.1999.03.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张淑英 第二军医大学科研处新药评价中心 9 23 3.0 4.0
2 郭葆玉 第二军医大学药学院生化药学教研室 43 201 8.0 11.0
3 程振球 海军医学研究所流行病室 5 7 2.0 2.0
4 汪建斌 日本金泽大学癌研所 1 3 1.0 1.0
5 松岛纲治 日本金泽大学癌研所 1 3 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
β趋化因子受体5
融合蛋白
抗体
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
第二军医大学学报
月刊
0258-879X
31-1001/R
大16开
上海市翔殷路800号
4-373
1980
chi
出版文献量(篇)
9782
总下载数(次)
21
总被引数(次)
64408
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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