基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
将基因突变型(α99,β82位Lys-Cys)血红蛋白在pBV220载体中诱导表达,表达产物达细菌总蛋白的20%左右.该表达产物以包涵体形式存在,包涵体经洗涤后,用8mol/L尿素溶解,先用Q-Sepharose Fast Flow 阴离子交换纯化,再经Sephacryl-100 凝胶过滤纯化.纯化产物经复性,具有与氧结合的能力.
推荐文章
突变型人膜联蛋白V的重组表达
膜联蛋白V
突变
表达
毕赤酵母
膨胀床吸附高效纯化牛血红蛋白
膨胀床吸附 纯化 牛血红蛋白 Streamline SP
突变型人肿瘤坏死因子-α工程菌发酵培养的实验研究
突变型471 rhTNF-α
发酵培养
工程菌
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 突变型(α99,β82位Lys-Cys)人重组血红蛋白的纯化
来源期刊 药物生物技术 学科 工学
关键词 血红蛋白 大肠杆菌 蛋白质纯化
年,卷(期) 2000,(4) 所属期刊栏目 论文
研究方向 页码范围 200-203
页数 4页 分类号 TQ936.22+1
字数 2406字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1005-8915.2000.04.003
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 毛秉智 军事医学科学院放射医学研究所 57 413 10.0 18.0
2 刘晓达 军事医学科学院输血研究所 10 257 4.0 10.0
3 王全立 军事医学科学院输血研究所 126 899 16.0 25.0
4 张浩 军事医学科学院放射医学研究所 59 336 8.0 16.0
5 冯起 军事医学科学院输血研究所 2 0 0.0 0.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (3)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1996(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1997(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1999(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2000(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
血红蛋白
大肠杆菌
蛋白质纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
论文1v1指导