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摘要:
利用p53蛋白质核心区晶体结构作分子动力学研究发现,除了生化方面的稳定性之外,该区还具有分子动力学上的高度稳定性.在此基础上作的R175残基替换分子动力学研究显示,p53蛋白质核心区175位点精氨酸被其他残基替换后能引起p53蛋白质核心区L2、L3结构域间的密切联系趋于松散,正常的空间构象发生改变并使整个核心区结构稳定性受到破坏.这一研究从三维结构变化上,直观地解释了R175残基替换造成的p53蛋白质免疫和生化特性改变的结构机制.
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文献信息
篇名 P53蛋白质R175残基替换的分子动力学研究
来源期刊 生物物理学报 学科 生物学
关键词 p53蛋白质 分子动力学 R175残基替换
年,卷(期) 2000,(2) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 303-309
页数 7页 分类号 Q61
字数 3855字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-6737.2000.02.016
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张彦 云南大学现代生物学中心 18 132 6.0 11.0
3 石秀凡 中国科学院昆明动物研究所 13 225 6.0 13.0
4 刘次全 云南大学现代生物学中心 36 289 8.0 16.0
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研究主题发展历程
节点文献
p53蛋白质
分子动力学
R175残基替换
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
生物物理学报
双月刊
1000-6737
11-1992/Q
大16开
北京市朝阳区大屯路15号中国科学院生物物理研究所
1985
chi
出版文献量(篇)
1662
总下载数(次)
4
总被引数(次)
12572
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