趋化因子受体CXCR4的结构与功能

• 作者: Stephen C Peiper 朱锡华 郑红
• 来源期刊: 第三军医大学学报
• 学科: 医学
• 关键词: CXCR4 SDF-1β 嵌合体 结构-功能
• 年，卷（期）: 2001,（2）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 185-189
• 页数: 5页
• 分类号: R341.43|R392.11
• 字数: 4689字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:1000-5404.2001.02.022

摘要

目的　认识趋化因子受体CXCR4之结构与功能的关系。方法　分别建立野生型趋化因子受体CXCR4及CXCR2、 5个CXCR4/CXCR2嵌合受体和2个CXCR4突变受体的CHO稳定表达细胞株，以配体-受体结合试验、细胞微生理监测术、体外细胞-细胞融合实验为手段观察各变异受体与重组人SDF-1β的结合能力、在受刺激后的信号转导能力、以及作为HIV-1辅助受体的能力。结果　有4个变异受体（2444a,4442,4222,CXCR4-Tr）保持了程度不同的与SDF-1β的结合能力,其中2个（2444a，CXCR4-Tr）保留了程度不同的信号转导能力；除1个变异受体（4222）外，其它变异受体都程度不同的具有辅助受体功能。结论　CXCR4以多个结构区域参与与SDF-1β的相互作用。其N端胞外区足以具有与SDF-1β的高亲和性结合能力。第三环链对CXCR4的结合能力也有其特定的贡献。CXCR4的信号传导不仅需要保守结构DRY盒,而且还需要贯穿整个分子的7个跨膜区域在受配体刺激后形成并维持一定的构象。CXCR4的辅助受体功能结构域与配体结合功能结构域间存在交叉重叠。

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	郑红	第三军医大学基础医学部全军免疫学研究所	36	309	9.0	16.0
2	朱锡华	第三军医大学基础医学部全军免疫学研究所	50	252	7.0	13.0