重组变形链球菌V+蛋白的表达和纯化

• 作者: 甘晓榕
• 来源期刊: 山西医科大学学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 变形链球菌 表面蛋白质可变区 基因融合 基因表达
• 年，卷（期）: 2002,（1）
• 所属期刊栏目: 基础医学
• 页码范围: 1-2
• 页数: 2页
• 分类号: Q786
• 字数: 1735字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1007-6611.2002.01.001

摘要

目的探讨变形链球菌表面蛋白可变区(V+)基因在大肠杆菌中高效诱导表达及其表达产物的进一步纯化.方法将V+基因以C端融合6个组氨酸的形式在E.coli BL21(DE3)中进行IPTG诱导表达.His6融合表达产物经金属离子(Ni2+)配体亲和层析分离纯化,SDS-PAGE电泳和Western blot印迹分析表达产物.结果 SDS-PAGE分析确定有与His6融合表达产物(His6-rV+)理论相对分子质量一致的诱导表达条带,其表达量占全菌蛋白的20%左右,表达产物以可溶形式存在.进一步纯化目的蛋白,纯度可达90%.Western blot实验表明表达产物具有良好的抗原性.结论 His6融合表达载体可以高效地表达和纯化重组V+蛋白.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	甘晓榕		9	16	2.0	3.0