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摘要:
化学合成链球菌蛋白G的C3D基因片段,通过分子生物学的方法对蛋白G(proteinG)的C3[1]片段进行PCR扩增,拼接形成含有两个和三个重复C3片段的重组链球菌蛋白G,C3片段间以链接区D连接,即形成C3DC3和C3DC3DC3的形式,进而克隆到质粒pET21中,在大肠杆菌BL21(DE3)中表达.重组表达的蛋白经过DEAE - Sepharose和IgG- Sepharose纯化,得到纯化的重组蛋白.采用非竞争性酶免疫法对重组蛋白与不同来源IgG的结合常数进行测定,实验结果显示两种重组链球菌蛋白G均可有效地与小鼠、兔及山羊等多种不同来源抗体特异性结合.这些实验结果为下一步研究奠定了基础.
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文献信息
篇名 链球菌蛋白G的构建、重组表达及鉴定
来源期刊 工业微生物 学科 生物学
关键词 重组 protein G 纯化 亲和常数
年,卷(期) 2012,(2) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 1-5
页数 分类号 Q815
字数 2776字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1001-6678.2012.02.001
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张毅 中科院上海生命科学研究院 8 70 3.0 8.0
5 褚仲梅 中科院上海生命科学研究院 2 1 1.0 1.0
6 安明岩 华东理工大学生物工程学院 1 1 1.0 1.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
重组
protein G
纯化
亲和常数
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
工业微生物
双月刊
1001-6678
31-1438/Q
16开
上海桂平路353号
4-596
1971
chi
出版文献量(篇)
1473
总下载数(次)
10
总被引数(次)
11120
论文1v1指导