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摘要:
链球菌蛋白G(streptococcal protein G,SPG)具有与多种动物IgG结合的特性.本研究对链球菌蛋白G进-生物学分析,设计重组蛋白G的基因序列,构建重组蛋白G的原核表达质粒,并在大肠杆菌中进行表达,得到带有GST标签的融合蛋白,通过GST亲和层析纯化蛋白.Western blot结果显示,重组蛋白具备与IgG结合的能力.ELISA测定重组蛋白与牛、山羊、兔、鼠4个物种IgG的亲和力,显示重组蛋白G的亲和力普遍高于商品化链球菌蛋白G.本研究成功重构并表达、纯化了链球菌重组蛋白G,得到其与4个物种抗体IgG的亲和力常数,有助于SPG在其他相关研究中的应用.
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文献信息
篇名 链球菌蛋白G的结构域重构、表达及鉴定
来源期刊 中国动物传染病学报 学科 农学
关键词 链球菌蛋白G 重组 亲和力常数
年,卷(期) 2015,(5) 所属期刊栏目 细菌
研究方向 页码范围 46-52
页数 7页 分类号 S852.616
字数 3723字 语种 中文
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链球菌蛋白G
重组
亲和力常数
研究起点
研究来源
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引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国动物传染病学报
双月刊
1674-6422
31-2031/S
大16开
上海市闵行区紫月路518号
1993
chi
出版文献量(篇)
2151
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8579
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