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摘要:
eIF2是一种通用的真核翻译因子,它的α亚基在eIF2激酶作用下发生磷酸化修饰后,会引起翻译受阻,从而抑制蛋白质生物合成.近年来,在酵母和哺乳动物中观察到eIF2α磷酸化后,还能特异性激活某种蛋白质的合成,如酵母的GCN4蛋白,哺乳动物的ATF4蛋白.eIF2α磷酸化修饰后具备的特异性蛋白质合成激活作用的机制及其生物学意义,备受人们关注.
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内容分析
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文献信息
篇名 eIF2α激酶和eIF2α磷酸化对特异的蛋白质合成的激活作用研究进展
来源期刊 国外医学(分子生物学分册) 学科 生物学
关键词 eIF-2 eIF-2激酶 翻译,遣传
年,卷(期) 2002,(6) 所属期刊栏目 综述
研究方向 页码范围 325-329
页数 5页 分类号 Q5
字数 4736字 语种 中文
DOI 10.3870/j.issn.1672-8009.2002.06.002
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杨克恭 3 10 1.0 3.0
2 韩钦 1 10 1.0 1.0
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2019(5)
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研究主题发展历程
节点文献
eIF-2
eIF-2激酶
翻译,遣传
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
医学分子生物学杂志
双月刊
1672-8009
42-1720/R
大16开
武汉市航空路13号
38-35
1978
chi
出版文献量(篇)
2127
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4
总被引数(次)
8829
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