大肠杆菌DsbA蛋白的氧化还原性质和构象变化

• 作者: 李琦 胡红雨
• 来源期刊: 生物化学与生物物理学报
• 学科: 生物学
• 关键词: DsbA蛋白 氧化还原性质 构象变化 定点突变 色氨酸类似物标记
• 年，卷（期）: 2002,（5）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 583-588
• 页数: 6页
• 分类号: Q5
• 语种: 英文

摘要

DsbA蛋白是大肠杆菌周质空间内的巯基/二硫键氧化酶, 主要催化底物蛋白质二硫键的形成. 利用定点突变结合色氨酸类似物标记技术, 研究了DsbA蛋白的氧化还原性质和构象变化. 结果显示: (1)DsbA蛋白的还原态比氧化态的结构更加稳定, 说明DsbA的强氧化性来源于氧化态构象的紧张状态; (2)DsbA氧化和还原态间特殊的荧光变化主要来源于Trp76在不同状态间微观环境的差异; (3)色氨酸类似物标记不会对DsbA蛋白的结构和功能产生明显的影响, 利用19F-NMR进一步证实了DsbA氧化还原状态间的构象变化, 而且这种变化主要影响Trp76的局部环境, 而对Trp126的局部环境没有太大的影响.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	李琦	中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所	64	336	11.0	14.0
2	胡红雨	中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所	20	103	5.0	10.0