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摘要:
蛋白质的O-GlcNAc糖基化修饰是一种细胞核蛋白与细胞浆蛋白的蛋白质翻译后修饰.不同于膜蛋白和分泌蛋白的糖基化修饰,与蛋白质磷酸化修饰相似.催化蛋白质O-GlcNAc糖基转移酶(OGT)已被克隆.用Hi5昆虫细胞系统表达并纯化了具有活性的重组OGT.在Hi5昆虫细胞中表达的鼠肝OGT带有一His 6标记片段.经镍离子螯合柱纯化后,其比活性达到0.88nmol*min-1*mg-1OGT.因此本研究为进一步研究蛋白O-GlcNAc糖基化修饰提供重要资源.
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文献信息
篇名 重组O-GLcNAc糖基转移酶在昆虫细胞中的表达和纯化
来源期刊 南通医学院学报 学科 生物学
关键词 蛋白质 O-位N-乙酰葡萄糖胺糖基化修饰 O-位N-乙酰葡萄糖胺糖基转移酶
年,卷(期) 2003,(1) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 16-19
页数 4页 分类号 Q555+.4
字数 4253字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1674-7887.2003.01.006
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 金淑仪 南通医学院生物化学教研室 19 148 8.0 11.0
2 钱慰 南通医学院生物化学教研室 3 2 1.0 1.0
3 龚成新 2 2 1.0 1.0
4 刘飞 南通医学院生物化学教研室 2 1 1.0 1.0
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白质
O-位N-乙酰葡萄糖胺糖基化修饰
O-位N-乙酰葡萄糖胺糖基转移酶
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
南通大学学报(医学版)
双月刊
1674-7887
32-1807/R
大16开
江苏省南通市启秀路19号
28-157
1981
chi
出版文献量(篇)
5751
总下载数(次)
3
总被引数(次)
14562
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