幽门螺杆菌vacA毒性片段与cagA融合基因的构建与表达

• 作者: 刘淼 吴利先 杨致邦 林珊珊
• 来源期刊: 中国人兽共患病杂志
• 学科: 医学
• 关键词: 幽门螺杆菌 空泡毒素 细胞毒素相关蛋白 融合基因 表达
• 年，卷（期）: 2004,（12）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 1032-1035,1044
• 页数: 5页
• 分类号: R378
• 字数: 3818字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1002-2694.2004.12.004

摘要

目的构建幽门螺杆菌空泡毒素(VacA)毒性片段和细胞毒素相关蛋白(CagA)的融合基因(vlc),在原核细胞中表达,为Hp双价融合蛋白候选疫苗的研究提供材料.方法用Gene SOEing技术将vacA毒性亚单位片段(v)与cagA保守片段(c)用疏水性多肽接头 (Gly4Ser)3进行拼接,构建融合基因vlc,将vlc定向插入原核表达质粒pQE30,经DNA测序分析确认后,转化E.coli DH5a,IPTG诱导表达,Western blot分析其抗原性.结果 DNA序列分析表明融合基因的连接顺序、方向正确,有一个碱基发生了无义突变.工程菌诱导后可表达相对分子量为58×103的融合蛋白,与预期分子量一致,约占菌体总蛋白的8%.Western blot显示融合蛋白具有良好的抗原性.结论融合基因vlc构建成功,表达的融合蛋白具有良好的抗原性,有望进一步进行免疫保护性机制的研究和Hp疫苗的制备.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	杨致邦	重庆医科大学微生物学教研室	119	522	12.0	17.0
2	刘淼	安徽医科大学病原生物学教研室	39	98	6.0	7.0
3	吴利先	重庆医科大学微生物学教研室	14	56	4.0	7.0
4	林珊珊	重庆医科大学微生物学教研室	9	41	4.0	6.0