意蜂工蜂酸性磷酸酶的纯化及其酶学特性

• 作者: 刘克武 宋贤丽 江琰 雷远成
• 来源期刊: 昆虫学报
• 学科: 生物学
• 关键词: 意蜂工蜂 酸性磷酸酶 分离纯化 性质
• 年，卷（期）: 2004,（3）
• 所属期刊栏目: 生理与生化
• 页码范围: 310-315
• 页数: 6页
• 分类号: Q556
• 字数: 5223字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0454-6296.2004.03.006

摘要

从意蜂Apis mellifera工蜂体内分离提纯酸性磷酸酶(ACPase,EC3.1.3.2),并对其性质进行了研究.将工蜂酸性磷酸酶的初提物经分段盐析、DEAE-Sepharose FF离子交换层析及Sephdex G-200凝胶过滤等纯化步骤,得到经聚丙烯酰胺凝胶电泳为单一蛋白区带的酶液.提纯倍数为77.24,酶液比活力为16.22 U/mg(对硝基苯磷酸二钠作底物).利用凝胶过滤法测定酶的相对分子质量为135 kD,SDS-PAGE测定酶的亚基相对分子质量为63.1 kD.酶的等电点为4.46和4.79.非还原/还原(NR/R)单向、双向SDS-PAGE显示酶分子含有链内二硫键.对二级结构圆二色谱分析显示,酶分子中α-螺旋占13.84%,β-折叠占25.68%,无规则卷曲占56.34%.氨基酸组成分析结果表明,酸性磷酸酶约含有507个氨基酸残基,富含门冬氨酸残基.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘克武	四川大学生命科学学院	64	914	18.0	26.0
2	宋贤丽	四川大学生命科学学院	3	74	3.0	3.0
3	江琰		2	32	2.0	2.0
4	雷远成	四川大学生命科学学院	3	37	2.0	3.0