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摘要:
在大肠杆菌中表达的重组Hepcidin融合蛋白以包涵体形式存在,其N端带有6个组氨酸.以Ni2-IDASepharose Fast Flow为层析介质,在变性条件下以不同的咪唑和pH值洗脱方式对Hepcidin融合蛋白的纯化效果进行了比较,确定了该融合蛋白的金属螯合层析纯化条件.以60mmol/L咪唑洗脱杂蛋白,然后将pH值降至4.0洗脱融合蛋白,纯化后的融合蛋白纯度大于95%,而且不含咪唑,有利于下一步Hepcidin的制备.金属螯合层析中融合蛋白收率不低于90%.Ni2+-IDA-Sepharose Fast Flow对该融合蛋白的吸附量为30.4mg/mL.
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文献信息
篇名 重组Hepcidin融合蛋白的金属螯合亲和层析纯化
来源期刊 北京化工大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 Hepcidin 融合蛋白 6个组氨酸 包涵体 金属螯合亲和层析
年,卷(期) 2005,(6) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 15-19
页数 5页 分类号 Q815
字数 3347字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-4628.2005.06.005
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 马润宇 北京化工大学生命科学与技术学院 137 2743 31.0 44.0
2 袁其朋 北京化工大学生命科学与技术学院 150 1392 19.0 31.0
3 张怀 北京化工大学生命科学与技术学院 5 109 5.0 5.0
4 朱亚平 北京化工大学生命科学与技术学院 3 26 3.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
Hepcidin
融合蛋白
6个组氨酸
包涵体
金属螯合亲和层析
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
北京化工大学学报(自然科学版)
双月刊
1671-4628
11-4755/TQ
16开
北京市北三环东路15号
82-657
1972
chi
出版文献量(篇)
3271
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7
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27609
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