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摘要:
在酸性介质中,酸性铬深蓝与蛋白质在室温下能迅速结合生成复合物,其最大吸收波长为595 nm,比酸性铬深蓝红移了55 nm.本文用光度法研究了酸性铬深蓝与牛血清蛋白(BSA)结合反应的最佳条件,并在此基础上建立了一个测定蛋白质的新方法.在最佳反应条件下,BSA的浓度在50~250 mg·L-1范围符合比尔定律,吸光系数为2.348 mL·mg-1·cm-1.除阴阳离子表面活性剂外,其余大部分物质不干扰蛋白质的测定.方法具有选择性好、快速、稳定的优点.方法应用于牛奶粉、鲜牛奶中蛋白质的测定,结果满意.
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内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 酸性铬深蓝与蛋白质作用的光度法研究及其分析应用
来源期刊 聊城大学学报(自然科学版) 学科 化学
关键词 酸性铬深蓝 牛血清蛋白质 分光光度法
年,卷(期) 2005,(4) 所属期刊栏目 基础科学研究
研究方向 页码范围 36-38
页数 3页 分类号 O657.32
字数 1587字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1672-6634.2005.04.013
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 杜凌云 聊城大学化学化工学院 42 304 11.0 15.0
2 李林尉 聊城大学化学化工学院 34 256 12.0 15.0
3 王术皓 聊城大学化学化工学院 52 446 13.0 17.0
4 王萍 烟台大学化学生物理工学院 8 40 4.0 6.0
5 杜雪 聊城大学化学化工学院 1 0 0.0 0.0
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研究主题发展历程
节点文献
酸性铬深蓝
牛血清蛋白质
分光光度法
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
聊城大学学报(自然科学版)
双月刊
1672-6634
37-1418/N
大16开
山东省聊城市文化路34号
1988
chi
出版文献量(篇)
2314
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9
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6322
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