基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
蜘蛛牵引丝是由蜘蛛主壶腹腺产生的一种具有高度重复结构的蛋白质纤维,它将高抗张强度和高弹性奇妙地结合于一体,是自然界强度最高的纤维.基因解析揭示出牵引丝至少存在两种高度重复的蛋白组分,每种蛋白的重复单元都显示出富丙氨酸区和富甘氨酸区交替的模块结构特征.采用分子工程技术不仅可以生产出具有天然牵引丝蛋白特性的重组蜘蛛丝蛋白,也可为研究牵引丝蛋白的模块结构与功能特性之间的关系开辟道路.文中结合我们的研究综述了牵引丝蛋白的模块结构及其分子工程的研究进展,并就其未来发展进行展望.
推荐文章
蜘蛛拖牵丝蛋白基因转家蚕表达质粒的构建
蜘蛛拖牵丝蛋白基因
转座子表达质粒
转基因家蚕
组织工程新材料蜘蛛拖丝蛋白的重组培养
生物医学工程
生物相容性材料
培养基
正交试验
用拉曼光谱研究不同吐丝方式获得的蜘蛛牵引丝的二级结构
傅里叶变换拉曼光谱
牵引丝
分子结构
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 蜘蛛牵引丝蛋白的特性及其分子工程
来源期刊 自然科学进展 学科 化学
关键词 蜘蛛 牵引丝蛋白 模块结构 分子工程
年,卷(期) 2005,(6) 所属期刊栏目 专题评述
研究方向 页码范围 641-647
页数 7页 分类号 O6
字数 6328字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1002-008X.2005.06.001
五维指标
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (14)
共引文献  (17)
参考文献  (28)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1983(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1990(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
1992(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1994(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1995(3)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(1)
1996(6)
  • 参考文献(4)
  • 二级参考文献(2)
1997(7)
  • 参考文献(5)
  • 二级参考文献(2)
1998(8)
  • 参考文献(4)
  • 二级参考文献(4)
1999(4)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(2)
2000(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2001(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2002(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
2003(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2005(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
蜘蛛
牵引丝蛋白
模块结构
分子工程
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
自然科学进展
月刊
1002-008X
11-3852/N
大16开
北京市
80-215
1991
chi
出版文献量(篇)
2485
总下载数(次)
2
总被引数(次)
47950
相关基金
国家重点基础研究发展计划(973计划)
英文译名:National Basic Research Program of China
官方网址:http://www.973.gov.cn/
项目类型:
学科类型:农业
国家高技术研究发展计划(863计划)
英文译名:The National High Technology Research and Development Program of China
官方网址:http://www.863.org.cn
项目类型:重点项目
学科类型:信息技术
论文1v1指导