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蜘蛛牵引丝蛋白MaSp1原核表达载体构建及其在大肠杆菌中的表达与纯化
蜘蛛牵引丝蛋白MaSp1原核表达载体构建及其在大肠杆菌中的表达与纯化
作者:
乔鑫
周瑾
李俊杰
杜芝燕
段翠密
王妍
王常勇
王海滨
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
MaSp1
基因工程
原核表达
蛋白质纯化
摘要:
目的:通过基因工程手段实现牵引丝关键组成蛋白MaSp1在大肠杆菌中的异源表达,并对其进行分离纯化,从而建立基因工程蜘蛛丝基因序列串联拼接、载体构建以及原核表达与纯化的关键技术体系。方法利用同尾酶连接法对合成的基因工程蜘蛛丝基因单体序列进行串联拼接,获得多倍串联体克隆重组子,将鉴定正确的多倍串联体克隆重组子与原核表达载体pET28a(+)连接,转化至大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导其表达,表达产物通过SDS-PAGE和Western印迹进行鉴定。在此基础上对工程菌进行高密度发酵,所获蛋白通过硫酸铵分级分离方法进行纯化。结果与结论成功构建了基因工程蜘蛛丝MaSp1多串联体的表达载体,原核表达蛋白的相对分子质量与预期一致,且纯化的目的蛋白纯度达80%以上。上述研究工作为开展基因工程蜘蛛丝蛋白的规模化制备建立了关键技术方法,并为后续基因工程蜘蛛丝的人工纺丝提供必要的前提和工作基础。
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Apoptin
原核表达载体
pET-28a(+)
大肠杆菌
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文献信息
篇名
蜘蛛牵引丝蛋白MaSp1原核表达载体构建及其在大肠杆菌中的表达与纯化
来源期刊
军事医学
学科
医学
关键词
MaSp1
基因工程
原核表达
蛋白质纯化
年,卷(期)
2014,(8)
所属期刊栏目
论著
研究方向
页码范围
621-625
页数
5页
分类号
R378.2
字数
4514字
语种
中文
DOI
10.7644/j.issn.1674-9960.2014.08.013
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
杜芝燕
军事医学科学院基础医学研究所
39
184
8.0
12.0
2
王常勇
军事医学科学院基础医学研究所
64
517
11.0
20.0
3
段翠密
军事医学科学院基础医学研究所
17
88
6.0
9.0
4
王海滨
军事医学科学院基础医学研究所
7
23
3.0
4.0
5
王妍
军事医学科学院基础医学研究所
19
61
5.0
6.0
6
李俊杰
军事医学科学院基础医学研究所
8
38
3.0
6.0
7
周瑾
军事医学科学院基础医学研究所
5
12
2.0
3.0
8
乔鑫
军事医学科学院基础医学研究所
3
9
1.0
3.0
传播情况
被引次数趋势
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引文网络
引文网络
二级参考文献
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共引文献
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参考文献
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节点文献
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(1)
同被引文献
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二级引证文献
(0)
1992(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
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参考文献(1)
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参考文献(1)
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参考文献(2)
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参考文献(1)
二级参考文献(0)
2010(4)
参考文献(4)
二级参考文献(0)
2012(1)
参考文献(1)
二级参考文献(0)
2014(0)
参考文献(0)
二级参考文献(0)
引证文献(0)
二级引证文献(0)
2018(1)
引证文献(1)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
MaSp1
基因工程
原核表达
蛋白质纯化
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
军事医学
主办单位:
军事医学科学院
出版周期:
月刊
ISSN:
1674-9960
CN:
11-5950/R
开本:
大16开
出版地:
北京太平路27号
邮发代号:
82-757
创刊时间:
1956
语种:
chi
出版文献量(篇)
4313
总下载数(次)
13
总被引数(次)
15987
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