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摘要:
目的: 获取原核表达的新型热休克蛋白分子HSP70L1与模型抗原卵清蛋白(OVA)片段的融合蛋白,并观察其生物学功能.方法: 构建表达载体pQE30-OVA-HSP70L1,在相应的表达宿主菌中诱导表达后,从包涵体中依次以Ni2+螯合层析柱和DEAE层析柱纯化目的蛋白;通过获得的融合蛋白对树突状细胞的成熟和细胞因子释放的促进作用初步检测其生物学活性.结果: pQE30-OVA-HSP70L1载体构建正确;纯化的OVA-HSP70L1融合蛋白相对分子质量约68 000,纯度大于95%;活性研究表明,OVA-HSP70L1融合蛋白可以有效地促进树突状细胞的成熟和Th1型细胞因子IL-12和TNF-α的产生.结论: 纯化的HSP70L1与抗原OVA融合蛋白具有一定的生物学功能,融合蛋白的获取为进一步开展HSP70L1佐剂效应机制研究奠定了基础.
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融合蛋白
表面修饰
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 HSP70L1与OVA融合蛋白的制备及其生物学功能的初步研究
来源期刊 中国肿瘤生物治疗杂志 学科 医学
关键词 热休克蛋白 融合蛋白 树突状细胞 佐剂
年,卷(期) 2006,(2) 所属期刊栏目 论著
研究方向 页码范围 129-134
页数 6页 分类号 R73
字数 3755字 语种 中文
DOI 10.3872/j.issn.1007-385X.2006.02.012
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 曹雪涛 第二军医大学免疫学研究所 117 1522 19.0 34.0
2 蒋应明 第二军医大学免疫学研究所 12 49 4.0 6.0
3 杨峰 第二军医大学免疫学研究所 58 366 10.0 17.0
4 陈国友 第二军医大学免疫学研究所 14 65 5.0 7.0
5 李楠 第二军医大学免疫学研究所 47 301 10.0 15.0
6 万涛 第二军医大学免疫学研究所 4 19 3.0 4.0
7 周向阳 第二军医大学免疫学研究所 2 9 2.0 2.0
8 吴艳峰 第二军医大学免疫学研究所 3 52 2.0 3.0
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研究主题发展历程
节点文献
热休克蛋白
融合蛋白
树突状细胞
佐剂
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国肿瘤生物治疗杂志
双月刊
1007-385X
31-1725/R
大16开
上海市杨浦区翔殷路800号
4-576
1994
chi
出版文献量(篇)
3206
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6
总被引数(次)
14465
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