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GST-HPV58 E6融合蛋白的表达与纯化
GST-HPV58 E6融合蛋白的表达与纯化
作者:
周乐
杨军
王一理
陈晓黎
雷霆
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
人乳头瘤病毒
表达
纯化
融合蛋白
摘要:
目的体外克隆并表达HPV58 E6,为研究HPV58 E6的致癌机理及制备预防性疫苗奠定基础.方法利用PCR反应及基因重组技术,从HPV58全基因组中扩增出HPV58 E6基因片段,并将其插入带有GST(谷胱甘肽巯基转移酶)标签的原核表达载体,IPTG诱导表达.结果基因测序分析、酶切电泳证实重组质粒pGEX-4T-3/HPV58 E6序列正确,并可在大肠杆菌中高效表达,进一步经Glutathione Sepharose 4B获得纯化的GST-HPV58E6融合蛋白.结论成功构建了人pGEX-4T-3/HPV58 E6原核表达载体,表达并纯化了GST-HPV58 E6蛋白,为其致癌作用的研究奠定了基础.
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GST-HPV16E7融合蛋白的原核表达与纯化
人乳头瘤病毒
E7
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原核表达
宫颈癌
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期刊文献
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文献信息
篇名
GST-HPV58 E6融合蛋白的表达与纯化
来源期刊
中国皮肤性病学杂志
学科
医学
关键词
人乳头瘤病毒
表达
纯化
融合蛋白
年,卷(期)
2006,(4)
所属期刊栏目
基础研究
研究方向
页码范围
193-195,222
页数
4页
分类号
R392.13
字数
3478字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1001-7089.2006.04.001
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
杨军
西安交通大学生命科学与技术学院癌症研究所
107
709
15.0
20.0
2
王一理
西安交通大学生命科学与技术学院癌症研究所
112
527
9.0
17.0
3
周乐
西安交通大学生命科学与技术学院癌症研究所
43
176
7.0
10.0
4
雷霆
西安交通大学生命科学与技术学院癌症研究所
13
61
5.0
6.0
5
陈晓黎
西安交通大学生命科学与技术学院癌症研究所
26
76
5.0
7.0
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参考文献(2)
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参考文献(3)
二级参考文献(0)
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参考文献(2)
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二级参考文献(0)
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2007(2)
引证文献(2)
二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
人乳头瘤病毒
表达
纯化
融合蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国皮肤性病学杂志
主办单位:
西安交通大学
出版周期:
月刊
ISSN:
1001-7089
CN:
61-1197/R
开本:
大16开
出版地:
陕西省西安市西五路157号
邮发代号:
52-17
创刊时间:
1987
语种:
chi
出版文献量(篇)
9358
总下载数(次)
21
总被引数(次)
47167
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