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肠粘蛋白Muc3羧基末段翻译后蛋白酶切片段间的相互连接
肠粘蛋白Muc3羧基末段翻译后蛋白酶切片段间的相互连接
作者:
房殿春
汪荣泉
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
蛋白酶切
翻译后修饰
连接
转染
代谢标记
摘要:
目的探讨大鼠Muc3羧基端在翻译后经历蛋白酶切所产生的两个酶切片段的存在方式.方法肠粘蛋白Muc3羧基末端的表达采用体外的瞬时表达系统,表达的蛋白质采用Western blotting检测,两个酶切片段的连接鉴定采用示踪/追踪(pulse/chase)及其免疫沉淀实验和His.Bind镍树脂亲和纯化方法.结果 Muc3羧基末端在翻译后经蛋白酶切产生分子质量为49 000和分子质量为30 000的两个片断,尚有少量分子质量为55 000的未被酶切的全长产物.酶切发生在该蛋白生物合成的内质网阶段,两个酶切片段通过非共价键及SDS敏感的相互作用连接在一起.结论这种早期的蛋白酶切反应可能是其细胞表面的很大的细胞外成分最终脱离的前奏,但是两个酶切片段锚定在细胞膜上的相互作用是影响细胞外成分最终脱离的重要因素.
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文献信息
篇名
肠粘蛋白Muc3羧基末段翻译后蛋白酶切片段间的相互连接
来源期刊
第三军医大学学报
学科
生物学
关键词
蛋白酶切
翻译后修饰
连接
转染
代谢标记
年,卷(期)
2006,(4)
所属期刊栏目
基础医学
研究方向
页码范围
287-290
页数
4页
分类号
Q516|Q556.9|Q75
字数
4955字
语种
中文
DOI
10.3321/j.issn:1000-5404.2006.04.003
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
汪荣泉
第三军医大学西南医院全军消化内科中心
42
213
8.0
12.0
2
房殿春
第三军医大学西南医院全军消化内科中心
349
2116
20.0
30.0
传播情况
被引次数趋势
(/次)
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引文网络
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研究主题发展历程
节点文献
蛋白酶切
翻译后修饰
连接
转染
代谢标记
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
第三军医大学学报
主办单位:
第三军医大学
出版周期:
半月刊
ISSN:
1000-5404
CN:
50-1126/R
开本:
大16开
出版地:
重庆市沙坪坝区高滩岩30号
邮发代号:
78-91
创刊时间:
1979
语种:
chi
出版文献量(篇)
15739
总下载数(次)
28
总被引数(次)
97850
相关基金
教育部留学回国人员科研启动基金
英文译名:
the Scientific Research Foundation for the Returned Overseas Chinese Scholars, State Education Ministry
官方网址:
http://www.csc.edu.cn/gb/
项目类型:
学科类型:
期刊文献
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