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摘要:
目的分离纯化以人血清白蛋白(human serum albumin,HSA)为原料生成的晚期氧化蛋白产物(advanced oxidation protein products,AOPP),即AOPP-HSA,并对其进行鉴定,以寻求一种制备高纯度且具生物活性的AOPP-HSA的方法.方法采用HSA-HOCl孵育法体外制备AOPP-HSA粗纯品,经凝胶层析和离子交换高压液相层析(high performance liquid chromatography,HPLC)两步层析分离纯化其中的AOPP-HSA,并经紫外和荧光光谱、SDS-PAGE、单核细胞TNF-α分泌实验鉴定其结构特征和生物学活性.结果分离的蛋白质纯度达99.4%,分子质量为700×103,是含有双酪氨酸的蛋白交联聚合物,能够显著刺激单核细胞TNF-α的分泌.结论采用上述两步层析方法能够由粗纯品中成功分离出高纯度并具生物活性的AOPP-HSA,为AOPP的进一步研究奠定了基础.
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内容分析
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文献信息
篇名 晚期氧化蛋白产物的分离纯化和鉴定
来源期刊 第三军医大学学报 学科 生物学
关键词 晚期氧化蛋白产物 尿毒症毒素 色谱法 凝胶 离子交换 单核细胞
年,卷(期) 2006,(10) 所属期刊栏目 基础医学
研究方向 页码范围 1084-1086
页数 3页 分类号 Q503|Q51|Q591.2
字数 2527字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-5404.2006.10.029
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 金锡御 第三军医大学西南医院肾科 160 902 15.0 20.0
2 吴雄飞 第三军医大学西南医院肾科 165 855 16.0 22.0
3 孙岩 第三军医大学西南医院肾科 19 110 6.0 9.0
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研究主题发展历程
节点文献
晚期氧化蛋白产物
尿毒症毒素
色谱法
凝胶
离子交换
单核细胞
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
第三军医大学学报
半月刊
1000-5404
50-1126/R
大16开
重庆市沙坪坝区高滩岩30号
78-91
1979
chi
出版文献量(篇)
15739
总下载数(次)
28
总被引数(次)
97850
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