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摘要:
目的 通过生物信息学分析人C5L2受体的配体结构域,并进一步利用生物分子相互作用测定技术(biomolecular interaction analysis,BIA)研究其与配体C5a分子间的相互作用.方法 以人C5L2蛋白的氨基酸序列为基础,利用网络分析软件以及Goldkey计算机分析软件对人C5L2蛋白二级结构及亲水性、抗原性、可及性、柔韧性、表位等参数进行综合分析,确定可能与rhC5a结合的区域肽段序列,Fmoc方法固相多肽合成候选的结合位多肽,采用IAsys Plus生物传感器系统,以rhC5a为固定相,分别以这些候选结合位多肽为流动相,测定与rhC5a的结合力.结果 合成多肽N2(第12~22位)、C3(第265~275位)可与C5a发生特异性结合,结合率分别为53%和23%.结论 人C5L2分子第3~22、179~183、190~195、265~275位等区域满足各项指标,最可能是其配体C5a的结合域.
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文献信息
篇名 人新型C5a受体C5L2结合域的信息学及其结合力的初步研究
来源期刊 第三军医大学学报 学科 医学
关键词 C5a C5L2蛋白 配体结合域 生物分子相互作用 生物传感器
年,卷(期) 2007,(6) 所属期刊栏目 基础医学
研究方向 页码范围 467-470
页数 4页 分类号 R318.04|R392-33|R392.11
字数 3534字 语种 中文
DOI 10.3321/j.issn:1000-5404.2007.06.001
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 吴玉章 第三军医大学基础医学部全军免疫学研究所 325 1583 17.0 22.0
2 吕凤林 第三军医大学大坪医院野战外科研究所第一研究室 46 405 10.0 17.0
3 胡承香 第三军医大学大坪医院野战外科研究所第一研究室 26 96 6.0 7.0
4 李元朝 第三军医大学大坪医院野战外科研究所第一研究室 21 118 6.0 10.0
5 宋蓉 第三军医大学大坪医院野战外科研究所第一研究室 1 1 1.0 1.0
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C5a
C5L2蛋白
配体结合域
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研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
第三军医大学学报
半月刊
1000-5404
50-1126/R
大16开
重庆市沙坪坝区高滩岩30号
78-91
1979
chi
出版文献量(篇)
15739
总下载数(次)
28
总被引数(次)
97850
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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