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摘要:
以对硝基苯磷酸为底物检测酶活性,通过20%~60%硫酸铵分部、DEAE-葡聚糖A25、羟基磷灰石、伴刀豆球蛋白-琼脂糖4B柱层析,从木豆萌发的种子中纯化到一个同工酶APase Ⅱ,酶最终纯化倍数为247倍,比活力达51.8 U/mg蛋白.非变性PAGE和SDS-PAGE表明所纯化的酶已经达到电泳纯,是一个分子量为33.1kDa的单体蛋白.APⅡ的最适pH为5.0,最适温度为35℃,在pH3.5~7以及55℃以下稳定.该酶对焦磷酸有最大活性,受K+和Mg2+激活,受Fe2+,Mn2+,Mo7O246-,F-及酒石酸、苹果酸、异柠檬酸、草酸、柠檬酸、乙醇酸、乙醛酸和抗坏血酸等有机酸抑制.
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文献信息
篇名 萌发木豆种子中酸性磷酸酯酶的纯化和动力学特性
来源期刊 广西植物 学科 生物学
关键词 木豆 酸性磷酸酯酶 纯化 动力学特性
年,卷(期) 2008,(3) 所属期刊栏目 植物生理学与分子生物学
研究方向 页码范围 390-394
页数 5页 分类号 Q556.1
字数 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1000-3142.2008.03.026
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李杨瑞 79 1683 21.0 38.0
2 王永峰 广西大学农学院 3 4 1.0 2.0
3 董登峰 36 257 8.0 14.0
5 杨杰 广西大学农学院 10 40 4.0 5.0
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广西植物
月刊
1000-3142
45-1134/Q
大16开
广西桂林市雁山镇85号广西植物研究所《广西植物》编辑部
48-43
1981
chi
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