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光学活性藻蓝蛋白β亚基的体内重组
光学活性藻蓝蛋白β亚基的体内重组
作者:
QIN Song
TANG Xue-Xi
关翔宇
张伟杰
基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取
C-藻蓝蛋白
定点突变
重组
摘要:
在Synechococcus sp.PCC 7002中,首先发现了特异性催化脱辅基藻蓝蛋白β亚基(153位)与藻蓝胆素(phycocyanobiling, PCB)连接的裂合酶基因cpcT.本实验在Synechocystis sp.PCC 6803中找到与cpcT具有高度同源性的基因slr1649.构建2组相容的重组质粒pCDF-cpcB(C82I)或(C153I)-ho1-pcyA和pRSF-slr1649,cpcB(C82I)和cpcB(C153I)分别编码82和153位被突变的脱辅基藻蓝蛋白β亚基,slr1649编码可能的特异性裂合酶,在大肠杆菌体内生成PCB必需的2个基因(ho1编码血红素氧化酶,pcyA编码藻蓝胆素合成酶),将这些基因共同转化到大肠杆菌诱导表达,利用亲和层析柱对可溶性蛋白进行纯化,产物进行SDS-PAGE、色素蛋白锌电泳和光谱检测.结果表明基因slr1649能够特异性催化CpcB(153位)与PCB的连接,产生了具有光学活性的CpcB(C82I)-PCB,为进一步研究螺旋藻藻蓝蛋白的生物活性奠定了基础.
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文献信息
篇名
光学活性藻蓝蛋白β亚基的体内重组
来源期刊
中国海洋大学学报(自然科学版)
学科
工学
关键词
C-藻蓝蛋白
定点突变
重组
年,卷(期)
2008,(4)
所属期刊栏目
研究论文
研究方向
页码范围
605-608,578
页数
5页
分类号
TQ936.2|Q946
字数
3716字
语种
中文
DOI
10.3969/j.issn.1672-5174.2008.04.014
五维指标
作者信息
序号
姓名
单位
发文数
被引次数
H指数
G指数
1
关翔宇
中国海洋大学海洋生命学院生态学实验室
2
12
2.0
2.0
2
张伟杰
中国海洋大学海洋生命学院生态学实验室
3
17
2.0
3.0
3
QIN Song
中科院海洋所实验海洋生物学重点实验室
1
5
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4
TANG Xue-Xi
中科院海洋所实验海洋生物学重点实验室
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引证文献(1)
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研究主题发展历程
节点文献
C-藻蓝蛋白
定点突变
重组
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国海洋大学学报(自然科学版)
主办单位:
中国海洋大学
出版周期:
月刊
ISSN:
1672-5174
CN:
37-1414/P
开本:
大16开
出版地:
青岛市松岭路238号
邮发代号:
24-31
创刊时间:
1959
语种:
chi
出版文献量(篇)
4553
总下载数(次)
21
总被引数(次)
47584
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