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摘要:
将来源于采采蝇的TTI基因序列改造成大肠杆菌偏爱密码子,利用重组PCR方法获得TTI目的基因片段,在大肠杆菌中得到高效表达.经纯化获得了纯度高于98%的融合蛋白,建立了酶活测定方法.实验证明融合蛋白具有抑制凝血酶的活性.当凝血酶浓度为10U/ml,纯化的融合TTI体积为10μl,底物浓度为250μmol/L,融合蛋白对凝血酶的抑制率为73%,确定反应类型为竞争性抑制,Ki为35μmol/L.
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文献信息
篇名 凝血酶抑制剂TTI的表达及性质研究
来源期刊 中国生物工程杂志 学科 生物学
关键词 TTI 凝血酶抑制剂 抑制率
年,卷(期) 2008,(10) 所属期刊栏目 研究报告
研究方向 页码范围 28-32
页数 5页 分类号 Q786
字数 3153字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.1671-8135.2008.10.007
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 朱宝泉 上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室 97 691 14.0 20.0
2 朱春宝 上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室 51 394 11.0 17.0
3 胡又佳 上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室 40 180 8.0 11.0
4 谢丽萍 上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室 10 24 3.0 4.0
5 尚珂 上海医药工业研究院创新药物与制药工艺国家重点实验室 7 28 4.0 5.0
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研究主题发展历程
节点文献
TTI
凝血酶抑制剂
抑制率
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国生物工程杂志
月刊
1671-8135
11-4816/Q
大16开
北京中关村北四环西路33号
82-13
1976
chi
出版文献量(篇)
4896
总下载数(次)
30
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