免疫亲和质谱法研究β2-微球蛋白抗原表位

• 作者: 万翠红 刘志强 刘淑莹 黎根
• 来源期刊: 化学学报
• 学科: 化学
• 关键词: β2-微球蛋白 抗原表位 免疫亲和 质谱
• 年，卷（期）: 2008,（13）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 1572-1576
• 分类号: O6
• 语种: 中文
• DOI: 10.3321/j.issn:0567-7351.2008.13.013

摘要

采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,AminopeptidaseM和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分了,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明:β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分了氨基酸序列的61～67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	刘志强	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	280	3753	31.0	42.0
2	刘淑莹	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	228	2807	29.0	40.0
3	万翠红	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	1	6	1.0	1.0
4	黎根	中国科学院长春应用化学研究所长春质谱中心	2	7	1.0	2.0