基本信息来源于合作网站,原文需代理用户跳转至来源网站获取       
摘要:
Ca~(2+)在中心蛋白调节许多生理过程并发挥生物功能中起到很重要的作用.本文分别使用TNS、Tb~(3+)为荧光探针研究了八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子(P_(12))与不同稀土离子的结合性质及对其构象变化的影响和P_(12)与Tb~(3+)结合的热力学性质.结果表明,在pH 7.4、0.01 mol/L Hepes条件下,中心蛋白与稀土离子结合的稳定性和稀土离子饱和的蛋白质疏水区暴露程度与稀土离子静电势成正比;稀土离子主要以静电作用占据八肋游仆虫中心蛋白N-端区域的金属离子结合部位.
推荐文章
八肋游仆虫中心蛋白与铕离子相互作用的电化学研究
中心蛋白
Eu3+
Fe(CN)63-/4-
循环伏安
电化学阻抗
八肋游仆虫胞质核糖体蛋白基因序列特征分析
八肋游仆虫
核糖体蛋白
序列分析
八肋游仆虫蛋白激酶A的克隆及原核表达分析
八肋游仆虫
蛋白激酶PKAc
基因克隆
表达纯化
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子金属离子结合性质的光谱研究
来源期刊 山西大学学报(自然科学版) 学科 化学
关键词 Ln~(3+) 构象变化 中心蛋白
年,卷(期) 2009,(4) 所属期刊栏目 化学
研究方向 页码范围 572-576
页数 5页 分类号 O641
字数 2841字 语种 中文
DOI
五维指标
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (5)
共引文献  (2)
参考文献  (13)
节点文献
引证文献  (9)
同被引文献  (5)
二级引证文献  (10)
1981(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1984(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
1986(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1992(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1994(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1995(2)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(1)
2000(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2002(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2003(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2004(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2005(1)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(1)
2006(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2007(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
2008(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2009(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2009(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
2010(1)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(0)
2013(2)
  • 引证文献(2)
  • 二级引证文献(0)
2014(2)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(1)
2015(4)
  • 引证文献(1)
  • 二级引证文献(3)
2016(2)
  • 引证文献(2)
  • 二级引证文献(0)
2017(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
2018(6)
  • 引证文献(2)
  • 二级引证文献(4)
2020(1)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(1)
研究主题发展历程
节点文献
Ln~(3+)
构象变化
中心蛋白
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
山西大学学报(自然科学版)
季刊
0253-2395
14-1105/N
大16开
太原市坞城路92号
22-42
1960
chi
出版文献量(篇)
2646
总下载数(次)
7
总被引数(次)
12039
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
山西省自然科学基金
英文译名:Shanxi Natural Science Foundation
官方网址:http://sxnsfc.sxinfo.gov.cn/sxnsf/index.aspx
项目类型:
学科类型:
  • 期刊分类
  • 期刊(年)
  • 期刊(期)
  • 期刊推荐
论文1v1指导