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摘要:
s-thanatin(Ts)具有21个氨基酸,是昆虫来源抗菌肽 thanatin 的突变体,将thanatin的15位苏氨酸替换为丝氨酸得到抗菌活性更好和对盐离子更加耐受的Ts.通过PCR合成Ts的基因,装入pET32a载体在大肠肝菌BL21(DE3)中进行表达.可溶性表达的融合蛋白使用中空纤维超滤浓缩后经凝血酶酶切,然后通过DEAE-Sephrose Fast Flow阴离子交换树脂去除内毒素和色素,最后使用制备反相高效液相对Ts进行精制,并在体外验证了其对大肠杆菌ATCC25922和临床耐药肺炎克雷伯氏菌的活性.实验证明中空纤维超滤和阴离子交换树脂的组合为大规模表达纯化抗菌肽提供了经济有效的策略.
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Thanatin
融合蛋白
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抗菌肽
内容分析
关键词云
关键词热度
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文献信息
篇名 重组抗菌肽s-thanatin的表达和纯化
来源期刊 药物生物技术 学科 生物学
关键词 抗菌肽 表达纯化 抗耐药肺炎克雷伯氏菌活性
年,卷(期) 2009,(6) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 522-526
页数 5页 分类号 Q78
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 奚涛 138 927 15.0 25.0
2 沈子龙 86 688 11.0 23.0
3 吴国球 7 72 3.0 7.0
4 赵锐 6 20 2.0 4.0
5 丁佳萱 1 0 0.0 0.0
传播情况
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研究主题发展历程
节点文献
抗菌肽
表达纯化
抗耐药肺炎克雷伯氏菌活性
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
药物生物技术
双月刊
1005-8915
32-1488/R
16开
南京童家巷24号
28-243
1994
chi
出版文献量(篇)
2585
总下载数(次)
20
总被引数(次)
16135
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