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摘要:
川木通干燥茎蛋白粗提液经DEAE-Sepharose离子交换柱和Sephacryl S-100分子筛分离后得到川木通凝集素(命名为CML).Tricine SDS-PAGE分析表明CML的分子量为12.5 kDa, Sephacryl S-100分子筛分析CML的表观分子量为25.8 kDa,表明CML是由两个亚基组成的同源二聚体.过碘酸-希夫(periodic acid Schiff reacition,PAS)染色结果表明CML为糖蛋白,糖含量为12.2%.氨基酸残基修饰色氨酸(Trp)、精氨酸(Arg)和-SH CML凝血活性的必需基团.每分子CML中含有6个Trp.荧光光谱显示这些基团修饰后荧光强度都有不同程度的下降,最大发射峰位置也相应变化,表明这些残基修饰导致蛋白质构象变化.酪氨酸(Tyr)、苏氨酸(Ser/Thr)和组氨酸(His)修饰后,活性并没有变化,但荧光强度显著减弱,说明修饰后CML分子的活性中心的必需构象并没有受到破坏,但氨基酸的修饰导致色氨酸的微环境发生变化.
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文献信息
篇名 化学修饰对川木通凝集素活性及构象的影响
来源期刊 四川大学学报(自然科学版) 学科 生物学
关键词 川木通凝集素 过碘酸-希夫(PAS)显色 化学修饰 荧光光谱
年,卷(期) 2009,(1) 所属期刊栏目 研究论文
研究方向 页码范围 217-222
页数 6页 分类号 Q51
字数 3148字 语种 中文
DOI 10.3969/j.issn.0490-6756.2009.01.043
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 张帆 四川大学生命科学学院 106 609 12.0 20.0
2 鲍锦库 四川大学生命科学学院 48 236 8.0 13.0
3 刘艳红 四川大学生命科学学院 18 54 3.0 7.0
4 张擘 四川大学生命科学学院 1 2 1.0 1.0
5 季娜 四川大学生命科学学院 2 4 2.0 2.0
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川木通凝集素
过碘酸-希夫(PAS)显色
化学修饰
荧光光谱
研究起点
研究来源
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研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
四川大学学报(自然科学版)
双月刊
0490-6756
51-1595/N
大16开
成都市九眼桥望江路29号
62-127
1955
chi
出版文献量(篇)
5772
总下载数(次)
10
总被引数(次)
25503
相关基金
国家自然科学基金
英文译名:the National Natural Science Foundation of China
官方网址:http://www.nsfc.gov.cn/
项目类型:青年科学基金项目(面上项目)
学科类型:数理科学
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