蛋白-蛋白相互作用调节多巴胺受体D3的功能

• 作者: 刘贤宇 毛利民 王强 郭鸣雷
• 来源期刊: 神经科学通报（英文版）
• 关键词: 纹状体 付隔核 磷酸化 可卡因 成瘾 cAMP CaMKⅡ
• 年，卷（期）: 2010,（2）
• 页码范围: 163-167
• 页数: 5页
• 语种: 英文
• DOI: 10.1007/s12264-010-1016-y

摘要

Gαi/o蛋白偶联的多巴胺受体D3在包括付隔核的边缘系统中丰富表达.其不仅能调节边缘系统功能,而且在神经精神疾病和神经退行性病变过程中起重要作用.D3受体的胞内结构,尤其是第三个细胞内环和C末端,可以和多个靠近细胞内膜的蛋白相互结合,以此来调控受体的膜表面表达及其功效.最近的研究发现,D3受体和蛋白激酶能够以此模型相互结合.突触富集的钙/钙调蛋白依赖的蛋白激酶Ⅱ(CaMKⅡ)直接与D3受体第三个细胞内环的N末端结合.这种结合是钙离子依赖的,并被CaMKⅡ激酶的自我磷酸化所加强.在大鼠的付隔核神经元中,钙离子水平的升高能诱导CaMKⅡ与D3结合,并磷酸化D3受体上特定的丝氨酸位点.CaMKⅡ介导的受体磷酸化能抑制受体的功能,进而调节动物对可卡因兴奋剂的行为学反应.这些结果揭示了G蛋白偶联受体与CaMKⅡ作用的一种新模式.蛋白间动态的结合使得D3受体的膜表达丰度、衰减周期和功能受到多种信号和酶蛋白的调节.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	毛利民		2	11	1.0	2.0
2	王强		2	11	1.0	2.0
3	郭鸣雷		1	0	0.0	0.0
4	刘贤宇		1	0	0.0	0.0