真姬菇热激蛋白70(HmHSP70)的纯化

• 作者: 卢伟东 宋捷 贾培培 郭立忠
• 来源期刊: 青岛农业大学学报（自然科学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 真姬菇 热激蛋白70 包涵体 镍亲和层析
• 年，卷（期）: 2010,（1）
• 所属期刊栏目: 生命科学
• 页码范围: 59-62
• 页数: 4页
• 分类号: Q93
• 字数: 3811字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/J.ISSN.1674-148X.2010.01.014

摘要

SDS-PAGE电泳分析显示,经过不同浓度梯度的IPTG诱导,获得了带有重组质粒pET32a-c(+)/HmHSP70的大肠杆菌产生可溶性重组蛋白的最佳诱导条件.当IPTG的终浓度为0.15 mmol/L时,诱导可溶性重组蛋白的量最高,重组蛋白浓度为22.5mg/ml.同时SDS-PAGE显示得到蛋白分子量约为90KDa的融合蛋白.并对诱导过程中产生的包涵体进行了变性和透析复性,使其变为可溶性蛋白;通过镍亲和层析的纯化以及肠激酶的酶切作用,最终得到纯度较高的HmHSP70,纯化后的目的蛋白分子质量约为70KDa,与预期结果吻合.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	贾培培	青岛农业大学生命科学学院山东省应用真菌重点实验室	5	32	3.0	5.0
2	郭立忠	青岛农业大学生命科学学院山东省应用真菌重点实验室	52	262	9.0	14.0
3	卢伟东	青岛农业大学生命科学学院山东省应用真菌重点实验室	19	115	5.0	10.0
4	宋捷	青岛农业大学生命科学学院山东省应用真菌重点实验室	1	1	1.0	1.0