白灵侧耳纤溶酶的纯化及酶学性质分析

• 作者: 曹成亮 蒋继宏 鞠秀云
• 来源期刊: 菌物学报
• 学科: 农学
• 关键词: 食药用真菌 纤溶活性 酶学特性
• 年，卷（期）: 2010,（3）
• 所属期刊栏目: 研究论文
• 页码范围: 403-408
• 分类号: S6
• 语种: 中文

摘要

白灵侧耳子实体浸提液经过硫酸铵沉淀、DEAE-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、凝胶过滤层析和羟基磷灰石色谱柱层析后,纯化得到一种纤溶酶.该酶在SDS-PAGE中显单条带,其分子量约为30kDa.该酶在45℃以下,pH6.5-10.0的范围内稳定,最适pH为8.0,最适温度为25℃.金属离子K+对该酶有明显的激活作用,Zn2+、Mg2+、cu2+对酶有部分抑制作用.金属离子鳌合剂EDTA和丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF不抑制该酶活性,初步说明此酶既不是金属酶,也不是丝氨酸类蛋白酶.该酶既具有纤溶酶作用,又具有激活纤溶酶原的作用.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	蒋继宏	徐州师范大学江苏省药用植物生物技术重点实验室	93	1125	19.0	27.0
2	曹成亮	徐州师范大学江苏省药用植物生物技术重点实验室	6	45	4.0	6.0
3	鞠秀云	徐州师范大学江苏省药用植物生物技术重点实验室	9	34	4.0	5.0