参环毛蚓肠道内源性纤维素酶的分离纯化及酶学性质分析

• 作者: 姚冬生 张琰 胡亚冬 谢春芳
• 来源期刊: 暨南大学学报（自然科学与医学版）
• 学科: 生物学
• 关键词: 参环毛蚓 纤维素酶 纯化 酶学性质
• 年，卷（期）: 2010,（1）
• 页码范围: 89-94
• 页数: 6页
• 分类号: Q556+.2
• 字数: 4225字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1000-9965.2010.01.021

摘要

通过对参环毛蚓肠道组织提取液进行DEAE阴离子交换及凝胶过滤层析,获得参环毛蚓单一的内源纤维素酶的活性组分. 根据AlpHaEaseFC~(TM)软件计算出该组分分子质量约为45 ku,命名为Cx1. 羧甲基纤维素钠(sodium carboxymethylcellulose,CMC)法对Cx1进行酶学性质分析. 分析结果显示:对于底物羧甲基纤维素钠,Cx1的米氏常数(K_m)为0.289 mg/mL,V_(max)为0.446 U·mL~(-1)·min~(-1),反应最适温度为55 ℃,最适pH为6.0,在40～60 ℃、pH 5.0～8.0具有较好的热稳定性和pH稳定性,其相对酶活力都能保持在55%以上. Ag~+和Ba~(2+)对Cx1起显著激活作用, K~+、 Zn~(2+)、 Mg~(2+)、Ca~(2+)、NH~+_4、Ni~(2+)、Na~+、Pb~(2+)部分抑制酶活性,Cu~(2+)离子对Cx1有完全抑制作用,而Fe~(2+)对酶活力无明显影响.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	姚冬生	暨南大学生命科学技术学院微生物技术研究所	43	293	9.0	14.0
2	谢春芳	暨南大学生命科学技术学院微生物技术研究所	24	202	9.0	13.0
3	张琰	暨南大学生命科学技术学院微生物技术研究所	2	13	2.0	2.0
4	胡亚冬	暨南大学生命科学技术学院微生物技术研究所	7	47	4.0	6.0