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摘要:
为了进一步认识大肠杆菌鞭毛蛋白(Escherichia coli FliC)的结构及功能,深入研究细菌鞭毛的生物学特性,采用生物信息学方法,对组成Escherichia coli P4 FliC蛋白质的理化性质、二级结构及三级结构等进行生物信息学分析,并在三级结构的基础上进行同源建模.理化性质分析结果表明,E.coli P4 FliC蛋白为酸性结构蛋白,与沙门氏菌鞭毛蛋白性质较为接近.二级结构以α-螺旋和随机卷曲为主要构件,其空间结构与Salmonella typhimurium的3a5xA蛋白相似性较高,以此为模板成功构建了可靠的三维结构分子模型.FliC蛋白为多种细菌的鞭毛蛋白,与细菌的运动功能关系密切,本研究为深入研究细菌的运动机制及致病机理奠定基础.
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文献信息
篇名 大肠杆菌P4 FliC蛋白结构分析及同源建模
来源期刊 生物技术通报 学科 农学
关键词 大肠杆菌 鞭毛蛋白 同源建模
年,卷(期) 2010,(10) 所属期刊栏目
研究方向 页码范围 143-148
页数 分类号 S8
字数 2862字 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 何启盖 华中农业大学动物医学院农业微生物学国家重点实验室动物病原分室 170 2510 25.0 42.0
2 胡建和 河南科技学院动物科学学院 140 452 10.0 15.0
3 赵坤 河南科技学院动物科学学院 76 357 11.0 15.0
4 李学斌 河南科技学院动物科学学院 47 415 8.0 19.0
5 李任峰 河南科技学院动物科学学院 61 206 7.0 12.0
6 王三虎 河南科技学院动物科学学院 89 507 13.0 19.0
7 田香勤 新乡医学院医学研究中心 25 70 4.0 6.0
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