原文服务方: 中国医学科学院学报       
摘要:
目的在原核表达系统大肠杆菌中表达具有生物活性的人毒性T淋巴细胞相关蛋白-4可溶性部分(human soluble CTLA-4)。方法 PCR扩增获得CTLA-4编码基因,利用表达载体pGEX-2T构建重组质粒2TC,在BL21(DE3)宿主菌中表达。观察不同IPTG浓度及诱导时间对蛋白表达的影响并测定其免疫活性。结果 PCR扩增所获DNA片段与文献报道CTLA-4序列一致。在重组大肠杆菌中0.10 mmol/LIPTG诱导4 h可大量生成相对分子质量40000的GST-CTLA4融合蛋白。Western blot分析表明原核表达产物CTLA-4具抗原抗体结合活性。结论hsCTLA-4可在原核表达系统中表达并具有免疫活性。
推荐文章
T细胞CTLA-4、TCRVβ8基因克隆、重组及表达
Graves'病
CTLA-4
TCRVβ
基因表达
融合蛋白
人脂联素基因的克隆及在大肠杆菌中的表达
胞间信号肽类和蛋白质类
克隆,分子
基因表达
大肠杆菌
蚯蚓MT基因的克隆及其在大肠杆菌中的表达
MT基因
克隆
原核表达
抗性
重组小鼠Fas配体在大肠杆菌中的表达和纯化
Fas配体
基因表达
大肠杆菌
内容分析
关键词云
关键词热度
相关文献总数  
(/次)
(/年)
文献信息
篇名 CTLA-4在大肠杆菌中的克隆和表达
来源期刊 中国医学科学院学报 学科
关键词 CTLA-4基因克隆原核表达
年,卷(期) 2001,(2) 所属期刊栏目 论 著
研究方向 页码范围 154-157
页数 4页 分类号 Q785
字数 语种 中文
DOI
五维指标
作者信息
序号 姓名 单位 发文数 被引次数 H指数 G指数
1 李元 中国医学科学院中国协和医科大学医药生物技术研究所生物工程室 25 115 6.0 9.0
2 王朝健 中国医学科学院中国协和医科大学医药生物技术研究所生物工程室 1 0 0.0 0.0
传播情况
(/次)
(/年)
引文网络
引文网络
二级参考文献  (0)
共引文献  (0)
参考文献  (9)
节点文献
引证文献  (0)
同被引文献  (0)
二级引证文献  (0)
1988(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1995(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
1996(3)
  • 参考文献(3)
  • 二级参考文献(0)
1998(1)
  • 参考文献(1)
  • 二级参考文献(0)
1999(2)
  • 参考文献(2)
  • 二级参考文献(0)
2001(0)
  • 参考文献(0)
  • 二级参考文献(0)
  • 引证文献(0)
  • 二级引证文献(0)
研究主题发展历程
节点文献
CTLA-4基因克隆原核表达
研究起点
研究来源
研究分支
研究去脉
引文网络交叉学科
相关学者/机构
期刊影响力
中国医学科学院学报
双月刊
1000-503X
11-2237/R
大16开
1979-01-01
chi
出版文献量(篇)
3666
总下载数(次)
0
总被引数(次)
43527
论文1v1指导