新型HIV-1gp41融合抑制剂CP32M的构效关系研究

• 作者: 何玉先 成健伟 戴秋云 朱卫国 王孝花 种辉辉 董铭心
• 来源期刊: 军事医学
• 学科: 医学
• 关键词: HIV-1 HIV包膜蛋白质gp41 多肽 CP32M 构效关系
• 年，卷（期）: 2012,（5）
• 所属期刊栏目: 论著
• 页码范围: 332-336
• 分类号: R512.91
• 字数: 4426字
• 语种: 中文
• DOI: 10.3969/j.issn.1674-9960.2012.05.004

摘要

目的 研究新型融合多肽CP32M中VEWNEMT序列的长短、残基的极性及其他部位残基的极性对其抑制gp41融合活性的影响.方法 在多肽CP32M的基础上,通过对前7个氨基酸序列进行截取、部分替换、全部替换及改变其他位置氨基酸残基的极性设计合成系列多肽,测定多肽抑制HIV-1融合活性.应用圆二色谱、分子排阻色谱测定多肽与N36的结合功能.结果 截取、替换氨基酸后的肽抑制gp41融合的活性都不同程度降低,与N36结合形成六束螺旋的能力减弱.在CP32M中部及C端I与I+4位置引入Lys增加Glu-Lys离子对作用后,肽活性降低.用C34的C端氨基酸序列NEKDLLE及可与gp120结合的序列RINNIPWSEAM置换QIWNNMT后,多肽仍有很高活性.结论 片段VEWNEMT是关键片段,其中VE及MT是关键功能氨基酸.其他片段替代该片段后仍有较强活性,也与N36形成螺旋结构,提示该片段含有共性结合区.

作者信息

序号	姓名	单位	发文数	被引次数	H指数	G指数
1	朱卫国	湘潭大学化学学院	44	183	6.0	12.0
2	戴秋云	军事医学科学院生物工程研究所	61	242	9.0	11.0
3	成健伟	军事医学科学院生物工程研究所	3	5	1.0	2.0
4	董铭心	军事医学科学院生物工程研究所	9	28	4.0	5.0
5	王孝花	湘潭大学化学学院	4	1	1.0	1.0
7	何玉先	中国医学科学院病原生物学研究所	2	1	1.0	1.0
10	种辉辉	中国医学科学院病原生物学研究所	1	0	0.0	0.0